近日，武汉轻工大学刘欣博士、硕士生杨浩、与中国科学院水生生物研究所葛峰研究员、杨明坤高级实验师等合作，在植物生理学领域国际顶级期刊Plant Physiology（中科院一区Top）发表了题为"cKAT acetylation of the CO₂ hydration protein ChpX regulates the CO₂ concentrating mechanism in cyanobacteria"的研究论文。该研究首次在蓝藻中鉴定并功能解析了新型赖氨酸乙酰转移酶cKAT，系统阐明了其通过靶向修饰CO₂浓缩机制（CCM）关键蛋白调控光合碳固定的分子机理，为提升光合生物碳固定效率提供了新的理论依据。
在全球"双碳"战略背景下，提高光合生物的碳固定效率是农业生产和生物技术领域的重要科学目标。蓝藻作为地球上最古老的光合自养生物，进化出了精细的CO₂浓缩机制，通过无机碳转运系统和羧酶体显著提升光合作用效率。赖氨酸乙酰化是一种广泛存在的蛋白质翻译后修饰，在调控光合作用、碳代谢等过程中发挥重要作用，但其在蓝藻中的催化酶（乙酰转移酶，KAT）种类及调控网络长期不明。
我院研究团队聚焦此前未被功能注释的蛋白A0096（命名为cKAT），通过生物化学、定量蛋白质组学和分子遗传学手段，证实cKAT具有明确的乙酰转移酶活性，可在体内外催化底物蛋白的赖氨酸乙酰化修饰。利用无标记定量乙酰化组学技术，团队系统绘制了cKAT的底物图谱，共鉴定出137个蛋白的171个乙酰化位点，这些底物广泛参与光合作用、中心碳代谢等关键通路，表明cKAT在细胞生理代谢中具有广泛的调控作用（图1）。
图1. 定量乙酰化组学分析揭示cKAT调控的蓝藻乙酰化修饰网络
尤为重要的是，研究发现 cKAT 能够特异性识别并乙酰化 CCM 关键组分 ChpX 蛋白的第 88 位赖氨酸（K88）。ChpX 是组成型 NDH-1MS' 复合体的核心亚基，负责催化 CO₂ 水合生成 HCO₃⁻，是 CO₂ 摄取的关键限速步骤。为验证 K88 乙酰化对 ChpX 活性的调控作用，研究者构建了 K88 位点突变体（K88R 模拟去乙酰化，K88Q 模拟乙酰化），并结合膜进样质谱分析，证实 K88 乙酰化水平直接决定 ChpX 的 CO₂ 摄取活性：乙酰化修饰显著增强该复合体对 CO₂ 的亲和力，促进无机碳向羧酶体的转运，进而提升光合放氧效率和细胞生长速率；而去乙酰化或 cKAT 缺失则导致 CO₂ 同化受阻、光合作用显著下降。由此，cKAT 通过形成"cKAT–ChpX K88ac–CO₂ 摄取"调控轴，精准调控蓝藻在低 CO₂ 环境下的光合适应能力（图 2）。
图2 cKAT通过乙酰化ChpX调控蓝藻光合固碳机制
该研究不仅拓展了蓝藻蛋白质乙酰化修饰的调控网络，首次建立了乙酰化修饰与CCM功能调控的直接联系，更为通过合成生物学手段改造光合生物碳固定效率、服务国家"双碳"战略提供了新的理论靶点和工程改造策略。
武汉轻工大学动物科学与营养工程学院刘欣博士和硕士研究生杨浩为该论文共同第一作者，中国科学院水生生物研究所杨明坤高级实验师和葛峰研究员为共同通讯作者，武汉轻工大学为第一完成单位。本研究得到了国家自然科学基金（32202910、32261133523）、国家重点研发计划（2020YFA0907400）和湖北省自然科学基金（2023AFB575）等项目的资助。
论文链接：https://doi.org/10.1093/plphys/kiag033
